Excellente Cyclomaltodextin glucanotransférase de haute qualité

• N ° CAS.: 578-86-9
• Couleur: blanc
• Apparence: Poudre
• Paquet de Transport: Paper
• Spécifications: large
• Marque Déposée: china
• Origine: China
• Code SH: 2801100000
• Capacité de Production: 5000kg/Year

Description de Produit

Cette approche a été étendue à la cyclodextrine glucanotransférase (CGTase), une α-glycosyltransférase qui agit pour dégrader l'amidon en un mélange d' oligosaccharides linéaires et cycliques  par une variété de  réactions de dismutation, de linéarisation,  de cyclisation et  d'hydrolyse. Dans chaque cas, la réaction se produit avec la rétention de la configuration et implique trois acides carboxyliques clés du site actif, l'un fonctionnant comme un nucléophile (ASP-229), l'autre comme un catalyseur acide-base (Glu-257), et un troisième (ASP-328) qui semble moduler  les valeurs pKα du site actif. Comme c'était le cas avec l' enzyme de déramification du glycogène,  la CGTase  catalyse une réaction de transfert avec le substrat synthétique α-maltotriosyle fluorure, produisant des fluorures malto-oligosaccharyl, d'où des cyclodextrines. Cette activité est facilement dosée en suivant la libération de fluorure catalysée par l'enzyme, en fonction du temps , à l'aide d'une électrode de fluorure sélective d'ions.^le  fluorure de 39 4-désoxy-α-maltotriosyle devrait donc agir comme substrat incompétent de la CGTase par le piégeage d'un intermédiaire glycosyl-enzyme covalent, permettant ainsi l'identification du nucléophile enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique.
Cette approche a été étendue à la cyclodextrine glucanotransférase (CGTase), une α-glycosyltransférase qui agit pour dégrader l'amidon en un mélange d' oligosaccharides linéaires et cycliques  par une variété de  réactions de dismutation, de linéarisation,  de cyclisation et  d'hydrolyse. Dans chaque cas, la réaction se produit avec la rétention de la configuration et implique trois acides carboxyliques clés du site actif, l'un fonctionnant comme un nucléophile (ASP-229), l'autre comme un catalyseur acide-base (Glu-257), et un troisième (ASP-328) qui semble moduler  les valeurs pKα du site actif. Comme c'était le cas avec l' enzyme de déramification du glycogène,  la CGTase  catalyse une réaction de transfert avec le substrat synthétique α-maltotriosyle fluorure, produisant des fluorures malto-oligosaccharyl, d'où des cyclodextrines. Cette activité est facilement dosée en suivant la libération de fluorure catalysée par l'enzyme, en fonction du temps , à l'aide d'une électrode de fluorure sélective d'ions.^le  fluorure de 39 4-désoxy-α-maltotriosyle devrait donc agir comme substrat incompétent de la CGTase par le piégeage d'un intermédiaire glycosyl-enzyme covalent, permettant ainsi l'identification du nucléophile enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique enzymatique.